西方营养学---营养师培训教材

第三章

蛋 白 质

蛋白质(protein)是化学结构复杂的一类有机化合物，是人体的必需营养素。蛋白质一词源于希腊文的proteios，是“头等重要”的意思，表明蛋白质是生命活动中头等重要物质。

现已证明，生命的产生、存在和消亡都与蛋白质有关，蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。

第一节  蛋白质的组成和分类

一、蛋白质的组成  （略）

蛋白质是自然界中一大类有机物质，从各种动、植物组织中提取出的蛋白质，其元素组成为：碳(50％～55％)、氢(6.7％～7.3％)、氧(19％～24％)、氮(13％～19％)及硫(O％～4％)；

有些蛋白质还含有磷、铁、碘、锰及锌等其他元素。由于碳水化合物和脂肪中仅含碳、氢、氧，不含氮，所以蛋白质是人体氮的惟一来源，碳水化合物和脂肪不能代替。

大多数蛋白质的含氮量相当接近，平均约为16％。因此在任何生物样品中，每克氮相当于6.25g 蛋白质(即100÷16)，其折算系数为6.25。只要测定生物样品中的含氮量，就可以算出其中蛋白质的大致含量。

二、蛋白质的分类

蛋白质的化学结构非常复杂，大多数蛋白质的化学结构尚未阐明，因此无法根据蛋白质的化学结构进行分类。目前只能依照蛋白质三方面性质：即化学组成、溶解度和形状进行分类。在营养学上也常按营养价值分类。

(一)按化学组成分类

首先根据蛋白质的化学组成的复杂程度，将蛋白质分为单纯蛋白质与结合蛋白质两大类；然后再按其形状和溶解度分成各类蛋白质。单纯蛋白质只由氨基酸组成，其水解的最终产物只是氨基酸；结合蛋白质是由单纯蛋白质与非蛋白质结合而成，其中非蛋白质称为结合蛋白质的辅基。因此，结合蛋白质在彻底水解后，除产生氨基酸外，尚有所含的辅基。

1.单纯蛋白质单纯蛋白质又可按其溶解度、受热凝固性及盐析等物理性质的不同分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、鱼精蛋白、组蛋白和硬蛋白等7 类。

2.结合蛋白质按辅基不同，结合蛋白质分为：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白和色蛋白等5 类。

(二)按蛋白质形状分类

按蛋白质形状，蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维状蛋白多为结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成为纤维状或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱，如皮肤、肌腱、软骨及骨组织中的胶原蛋白；球状蛋白的形状近似于球形或椭圆形。许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白类激素与免疫球蛋白、补体等均属于球蛋白。

(三)按蛋白质的营养价值分类

食物蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类和数量，所以在营养上尚可根据食物蛋白质的氨基酸组成，分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质三类。

1.完全蛋白所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不但能维持成人的健康，并能促进儿童生长发育，如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。

2.半完全蛋白所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨基酸数量不足，比例不适当，可以维持生命，但不能促进生长发育，如小麦中的麦胶蛋白等。

3.不完全蛋白所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织和肉皮中的胶质蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。

第二节   蛋白质的生理功能

一、构成和修复组织

蛋白质是构成机体组织、器官的重要成分，人体各组织、器官无一不含蛋白质。在人体的瘦组织中，如肌肉组织和心、肝、肾等器官均含有大量蛋白质；骨骼、牙齿、乃至指、趾也含有大量蛋白质；细胞中，除水分外，蛋白质约占细胞内物质的80％。因此，构成机体组织、器官的成分是蛋白质最重要的生理功能。身体的生长发育可视为蛋白质的不断积累过程。蛋白质对生长发育期的儿童尤为重要。

人体内各种组织细胞的蛋白质始终在不断更新。例如，人血浆蛋白质的半寿期约为10天，肝中大部分蛋白质的半寿期为1～8 天，某些蛋白质的半寿期很短，只有数秒钟。只有摄入足够的蛋白质方能维持组织的更新。身体受伤后也需要蛋白质作为修复材料。

二、调节生理功能

机体生命活动之所以能够有条不紊的进行，有赖于多种生理活性物质的调节。而蛋白质在体内是构成多种重要生理活性物质的成分，参与调节生理功能。如核蛋白构成细胞核并影响细胞功能；酶蛋白具有促进食物消化、吸收和利用的作用；免疫蛋白具有维持机体免疫功能的作用；收缩蛋白，如肌球蛋白具有调节肌肉收缩的功能；血液中的脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白具有运送营养素的作用；血红蛋白具有携带、运送氧的功能；白蛋白具有调节渗透压、维持体液平衡的功能；由蛋白质或蛋白质衍生物构成的某些激素，如垂体激素、甲状腺素、胰岛素及肾上腺素等等都是机体的重要调节物质。

三、供给能量

蛋白质在体内降解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的仅一酮酸，可以直接或间接经三羧酸循环氧化分解，同时释放能量，是人体能量来源之一。但是，蛋白质的这种功能可以由碳水化合物、脂肪所代替。因此，供给能量是蛋白质的次要功能。

第三节   氨基酸

氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的基本单位，是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，具有共同的基本结构。由于它是羧酸分子的α碳原子上的氢被一个氨基取代的化合物，故又称α氨基酸。按化学结构式分为脂肪族、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。

一、氨基酸的分类和命名

组成蛋白质的氨基酸有20 多种，但绝大多数的蛋白质只由20 种氨基酸组成。按化学结构式分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。

二、必需氨基酸

在人体和食物蛋白质的20 余种氨基酸中，只有一部分可以在体内合成，其余的则不能合成或合成速度不够快。不能合成或合成速度不够快的氨基酸，必须由食物供给，故称为必需氨基酸(essential amino acid)；能在体内合成的则称为非必需氨基酸(nonessentialamino acid)。非必需氨基酸并非体内不需要，只是可在体内合成，食物中缺少了也无妨。

迄今，已知人体的必需氨基酸有9 种，见表1-3-2。

表l-3-2 人体的必需氨基酸

必需氨基酸 非必需氨基酸 条件必需氨基酸

异亮氨酸 isoleucine(Ile) 天门冬氨酸aspartic acid(Asp) 半胱氨酸cysteine(cys)

亮氨酸 leucine(Leu) 天门冬酰胺asparagine(Asn) 酪氨酸 tyrosine(Tyr)

赖氨酸 lysine(Lys) 谷氨酸 glutamic acid(Glu)

蛋氨酸 methionine(Met) 谷氨酰胺 glutamine(Glu)

苯丙氨酸 phenylalanine(Phe)甘氨酸 glycine(Gly)

苏氨酸 hreonine(Thr) 脯氨酸 proline(Pro)

色氨酸 tryptophan(Trp) 丝氨酸 serine(Ser)

缬氨酸 valine(Val) 精氨酸 arginine(Arg)

组氨酸 histidine(His) 胱氨酸 cystine(Cys-Cys)

丙氨酸 alanine(Ala)

三、条件必需氨基酸

氨基酸除了必需与非必需氨基酸之外还应当有第三类氨基酸，即“条件必需氨基酸”(conditionally essential amino acid)。这组氨基酸有两个特点：

①在合成氨基酸中用其他氨基酸作为碳的前体，并且只限于某些特定器官，这是与非必需氨基酸在代谢上的重要区别。有些条件必需氨基酸(如酪氨酸)的前体是一种必需氨基酸(苯丙氨酸)；而其他条件必需氨基酸(如精氨酸、脯氨酸和甘氨酸)的前体则是一种非必需氨基酸；还有一些其他条件必需氨基酸(如半胱氨酸)需要必需氨基酸(蛋氨酸作为硫的前体)和非必需氨基酸(丝氨酸)两者作为前体。在代谢水平上，机体合成条件必需氨基酸的能力受适宜氨基酸前体的可利用性所限制；

②条件必需氨基酸合成最高速度可能是有限的，并可能受发育和病理生理因素所限制。出生体重非常低的婴儿不仅不能合成半胱氨酸，并可能缺乏合成足够量甘氨酸的能力。后者是一种很重要的氨基酸，因为人乳蛋白质的甘氨酸含量很低。

半胱氨酸和酪氨酸在体内可分别由蛋氨酸和苯丙氨酸转变而成，如果膳食中能直接提供这两种氨基酸，则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量可分别减少30％和50％。所以半胱氨酸和酪氨酸称为条件必需氨基酸或半必需氨基酸(semiessential aminoacid)。在计算食物必需氨基酸组成时，常将蛋氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合并计算。

四、氨基酸模式及限制氨基酸

(一)氨基酸模式  （略）

氨基酸模式是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。即根据蛋白质中必需氨基酸含量，以含量最少的色氨酸为1 计算出的其他氨基酸的相应比值。几种食物蛋白质和人体蛋白质氨基酸模式。

（二）限制氨基酸

人体所需蛋白质来源于多种食物，凡蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式接近的食物，其必需氨基酸在体内的利用率就高，反之则低。例如，动物蛋白质中的蛋、奶、肉、鱼等以及大豆蛋白质的氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式较接近，从而所含的必需氨基酸在体内的利用率就较高，因此被称为优质蛋白质。其中鸡蛋蛋白质的氨基本模式与人体蛋白质氨基酸模式最为接近，在比较食物蛋白质营养价值时常作为参考蛋白质（(referenceprotein)。而食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含量相对较低，导致其他必需氨基酸在体内不能被充分利用而使蛋白质营养价值降低，这些含量相对较低的氨基酸称为限制氨基酸(limiting amino acid)。即由于这些氨基酸的不足，限制了其他氨基酸的利用。其中，含量最低的称第一限制氨基酸，余者类推。植物蛋白质中，赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸和色氨酸含量相对较低，所以营养价值也相对较低。

五、肽键与肽链

将氨基酸连接起来的键，称为肽键(peptide bond)。肽键(-CO-NH-)是由氨基酸的仪一羧基与相邻氨基酸的仅一氨基脱水缩合而成。蛋白质就是氨基酸以肽键连接在一起，并形成一定空间结构的大分子。由两个以上氨基酸以肽键相连接成的化合物称肽(peptide)。例如由甘氨酸和丙氨酸组成的肽，称二肽(dipeptide)；由3 个氨基酸组成的3 肽，称三肽(tripeplide)；通常将10 个以下氨基酸组成的肽叫寡肽(oligopeptide)；11 个以上氨基酸组成的肽称多肽(polypeptide)。

多肽和蛋白质之间没有严格区别，它们都是氨基酸的多聚物。多肽是指含氨基酸数目较少的多聚物，蛋白质则是含氨基酸数目较多的多聚物。

第四节  蛋白质的消化吸收及代谢

一、蛋白质的消化

蛋白质未经消化不易吸收，有时某些抗原、毒素蛋白可少量通过粘膜细胞进入体内，会产生过敏、毒性反应。一般情况下，食物蛋白质水解成氨基酸及小肽后方能被吸收。由于唾液中不含水解蛋白质的酶，所以食物蛋白质的消化从胃开始，但主要在小肠。

(一)胃内消化

胃内消化蛋白质的酶是胃蛋白酶(pepsin)。胃蛋白酶是由胃粘膜主细胞合成并分泌的胃蛋白酶原(pepsinogen)经胃酸激活而生成的；胃蛋白酶也能再激活胃蛋白酶原生成新的胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适宜作用的pH 值为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用的特异性较差，主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸或亮氨酸等残基组成的肽键。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白(casein)有凝乳作用，这对婴儿较为重要，因为乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。

(二)小肠内消化

食物在胃内停留时间较短，蛋白质在胃内消化很不完全，消化产物及未被消化的蛋白质在小肠内经胰液及小肠粘膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶的共同作用，进一步水解为氨基酸。所以，小肠是蛋白质消化的主要部位。蛋白质在小肠内消化主要依赖于胰腺分泌的各种蛋白酶，可分为两类：

①内肽酶(endopeptidase)可以水解蛋白质分子内部的肽键，包括胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶；

②外肽酶(exopeptidase)可将肽链末端的氨基酸逐个水解，包括氨基肽酶(aminopeptidase)和羧基肽酶(carboxypeptidase)。

肠粘膜细胞的刷状缘及细胞液中还存在一些寡肽酶(oligopeptidase)，例如，氨基肽酶及二肽酶(dipeptidase)等。氨基肽酶从肽链的末端逐个水解释放出氨基酸，最后生成二肽。

二肽再经二肽酶水解，最终生成氨基酸。

二、蛋白质的吸收

(一)氨基酸和寡肽的吸收

经过小肠腔内和膜的消化，蛋白质被水解为可被吸收的氨基酸和2～3 个氨基酸的小肽。过去认为只有游离氨基酸才能被吸收，现在发现2—3 个氨基酸的小肽也可以被吸收。

(二)整蛋白的吸收

在低等动物，吞噬是摄人大分子的基本方式。而在高等动物，只有在胚胎动物仍保持这种低级的原始机制。例如，母乳中的抗体可通过肠粘膜细胞的吞噬作用传递给婴儿。关于成年人对整蛋白吸收问题已有许多研究。有人将胰岛素和胰蛋白酶抑制剂同时注入大鼠的隔离肠袢，发现可引起血糖降低，说明有一部分胰岛素被吸收；人的血液中存在食物蛋白质的抗体，这说明食物蛋白质可进入血液而起抗原的作用。但一般认为，大分子蛋白质的吸收是微量的，无任何营养学意义，只是应当注意肠内细菌的毒素、食物抗原等可能会进入血液成为致病因子。

三、蛋白质的代谢

(一)蛋白质的分解与合成

1.蛋白质的分解进食正常膳食的正常人每日从尿中排出的氮约12g。若摄人的膳食蛋白质增多，随尿排出的氮也增多；若减少，则随尿排出的氮也减少。完全不摄入蛋白质或禁食一切食物时，每日仍随尿排出氮2～4g。这些事实证明，蛋白质不断在体内分解成为含氮废物，随尿排出体外。

2.蛋白质的合成蛋白质在分解的同时也不断在体内合成，以补偿分解。蛋白质合成经两个步骤完成。第一步为转录(transcription)，即生物体合成RNA 的过程，亦即将DNA 的碱基序列抄录成RNA 碱基序列的过程；第二步为翻译(translation)，是生物体合成mRNA 后，mRNA 中的遗传信息(DNA 碱基顺序)转变成蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，是蛋白质获得遗传信息进行生物合成的过程。翻译在细胞内进行。成熟的mRNA 穿过核膜进入胞质，在核糖体及tRNA 等参与下，以各种氨基酸为原料完成蛋白质的生物合成。

(二)氨基酸的分解代谢

氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用。脱氨基方式有：氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和非氧化脱氨基等，其中，以联合脱氨基最为重要。氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸进一步代谢：

①经氨基化生成非必需氨基酸；

②转变成碳水化合物及脂类；

③氧化供给能量。

氨基酸脱氨基作用产生的氨，在正常情况下主要在肝脏合成尿素而解毒；只有少部分氨在肾脏以铵盐的形式由尿排出。

体内氨基酸的主要功用是合成蛋白质和多肽。此外，也可以转变成某些生理活性物质，如嘌呤、嘧啶、肾上腺素等。正常人尿中排出的氨基酸极少。各种氨基酸在结构上具有共同特点，所以也有共同的代谢途径；但不同的氨基酸由于结构的差异，也各有其特殊的代谢方式。

1.个别氨基酸代谢氨基酸代谢除了一般代谢过程，有些氨基酸还有特殊代谢途径。例如，氨基酸的脱羧基作用和一碳单位的代谢、含硫氨基酸、芳香氨基酸及支链氨基酸的代谢等。

(1)脱氨基作用：氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基作用。但是，部分氨基酸也可以进行脱羧基作用生成相应的胺。生成的胺类含量虽然不高，但具有重要生理意义。例如，谷氨酸脱羧基生成的γ-氨基丁酸(γ-amino butyric acid，GABA)，在脑组织中含量较多，是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用；半胱氨酸脱羧基生成的牛磺酸在脑组织中含量也颇高，对脑发育和脑功能有重要作用；组氨酸脱羧基生成的组胺在体内分布广泛，在乳腺、肺、肝、肌肉及胃粘膜中含量较高，组胺是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管的通透性；色氨酸脱羧基生成的5-羟色胺(5-hydroxytryptamine，5-HT)广泛分布体内各组织，除神经组织外，还存在于胃肠道、血小板及乳腺细胞中，脑中的5-羟色胺作为神经递质，具有抑制作用，在外周组织中的5-羟色胺有收缩血管的作用等。

(2)一碳单位的代谢：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一碳原子的基团，称一碳单位。体内重要的一碳单位有：甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2)、甲炔基(CH=)、甲酰基(-CHO)、亚甲氨基(-CH=NH)等。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸(tetrahydrofolic acid FH4)结合而转运和参加代谢。一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。一碳单位的主要生理功能是作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸的生物合成中占有重要地位。

(3)含硫氨基酸的代谢：体内的含硫氨基酸有三种：蛋氨酸、半胱氨酸及胱氨酸。这三种氨基酸的代谢是相互联系的，蛋氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸也可以互变，但半胱氨酸及胱氨酸不能转变为蛋氨酸，所以半胱氨酸及胱氨酸是非必需氨基酸或条件必需氨基酸，而蛋氨酸则是必需氨基酸。

(4)芳香氨基酸的代谢：芳香氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。苯丙氨酸和酪氨酸在结构上相似，在正常情况下苯丙氨酸的主要代谢途径是经苯丙氨酸羟化酶的作用生成酪氨酸；当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸，后者进一步转变成苯乙酸等衍生物，尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物，称为苯丙酮尿症(phenyl ketonuria，PKU)，是一种先天性代谢性疾病。苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，故患儿的智力发育障碍。对此种患儿的治疗原则是早期发现，并适当控制膳食苯丙氨酸含量。

酪氨酸经酪氨酸羟化酶的作用， 生成多巴[3 ， 4- 二羟苯丙氨酸(3 ，4-dihydroxypheny-lalanine，doba)]；再经多巴脱羧酶的作用生成多巴胺(dopamine)。多巴胺是脑中的一种神经递质，帕金森病(Parkinson’disease)患者，多巴胺生成减少。多巴胺在肾上腺髓质中可再被羟化，生成去甲肾上腺素(norepinephrine)，再经N-基转移酶催化，由活性甲硫氨酸提供甲基，转变成肾上腺素(epinephrine)。多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称为儿茶酚胺(catecholamine)。

酪氨酸的另一条代谢途径是经酪氨酸酶合成黑色素，当人体缺乏酪氨酸酶时，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称白化病(albinism)。酪氨酸还可经酪氨酸转移酶的作用生成对羟苯丙酮酸，再经尿黑酸等中间产物进一步变成延胡索酸和乙酰乙酸，二者分别参加碳水化合物和脂肪代谢。当体内尿黑酸酶先天性缺乏时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸尿症。

色氨酸除经代谢转变成5-色胺外，本身还可分解代谢生成犬尿酸、丙氨酸与乙酰辅酶A。

此外，色氨酸分解还可以产生烟酸，这是体内合成维生素的特例。

(5)支链氨基酸的代谢：支链氨基酸(branch chain amino acid，BCAA)包括亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸，它们都是必需氨基酸。这三种氨基酸在开始阶段经转氨基作用生成各自相应的α-酸；然后再经过若干代谢步骤，缬氨酸分解生成琥珀酸辅酶A；亮氨酸和异亮氨酸生成乙酰辅酶A 及乙酰乙酰辅酶A。所以，这三种氨基酸分别是生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸。支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行，而其他氨基酸多在肝脏代谢，这对外科手术、创伤应激等状态下肌肉蛋白质的合成与分解具有特殊重要作用。支链氨基酸可以作为合成肌肉蛋白质的原料；可被肌肉用作能源物质氧化供能；还发现亮氨酸可以刺激蛋白质合成，并抑制分解，在临床营养中有重要意义。

2.氨基酸代谢的调节必需氨基酸的分解代谢主要受下列四种因素的影响。

(1)膳食中蛋白质的氨基酸模式与机体氨基酸需要相符的程度：这直接反映某种蛋白质在生长过程(如生长、哺乳)中的利用率，并且是造成膳食蛋白质生物价不同的主要因素。对这种因素变异的适应，要求机体单独调节个别必需氨基酸的分解代谢。

(2)个体总氮摄人量与总氮需要量的接近程度：此因素一般影响氨基酸的代谢，并反映对尿素合成的适应性。

(3)必需和非必需氨基酸之间的平衡：膳食必需氨基酸占蛋白质贮存所需氨基酸总量的45％，以及占维持所需氨基酸总量的30％，其他则由非必需氨基酸组成。虽然非必需氨基酸在膳食中可有可无，但机体对这些氨基酸仍有代谢上的需要，如果膳食不提供这些非必需氨基酸，则必须由内源合成来提供。如果食物中必需氨基酸与非必需氨基酸之间不平衡，则需要分解必需氨基酸提供氮，来合成非必需氨基酸。

(4)能量摄人要与能量需要匹配：机体最终必须维持ATP 的合成，氨基酸的分解也是机体能量供应的一部分。最明显的例子是禁食时的氮平衡[约为150mg／(kg·d)]和膳食中蛋白质为零时的氮平衡[约为50mg／(kg·d)]差别。此外，非蛋白质能量摄入量的变化对总的氨基酸分解代谢有迅速和显著的影响。同样，在营养上的变异会影响全面的氨基酸分解代谢。

3.氨基酸代谢的器官特异性氨基酸代谢的主要部位是小肠、肝、肌肉和肾。全身的谷氨酰胺和肠道(膳食)中的谷氨酸主要在小肠中代谢。肝脏对调节来自门静脉血的氨基酸并将其分配到身体其他部位的量和比例起重要作用。肝脏是惟一能够分解所有氨基酸的器官，尽管肝分解支链氨基酸比分解其他必需氨基酸慢，但仍有部分支链氨基酸在肝脏分解代谢。

第五节  食物蛋白质的营养评价  （略）

第六节  蛋白质的互补作用   （略）

两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例， 从而提高蛋白质利用率的作用， 称为蛋白质互补作用(proteincomplementary action)。例如，玉米、小米、大豆单独食用时，其生物价分别为60、57、4，如按23％、25％、52％的比例混合食用，生物价可提高到73；如将玉米、面粉、干豆混合食用，蛋白质的生物价也会提高。这是因为玉米、面粉、小米、大米蛋白质中负氨酸含量较低，蛋氨酸相对较高；而大豆中的蛋白质恰恰相反，混合食用时赖氨酸和呈氨酸两者可相互补充；若在植物性食物的基础上再添加少量动物性食物，蛋白质的生物价还会提高，如面粉、小米、大豆、牛肉单独食用时，其蛋白质的生物价分别为67、57、64、76，若按39％、13％、22％、26％的比例混合食用，其蛋白质的生物价可提高到89，可见动、植物性混合食用比单纯植物混合还要好。

我国北方居民许多食物的传统食用方法，从理论和实践上都证明是合理和科学的。为充分发挥食物蛋白质的互补作用，在调配膳食时，应遵循三个原则：

①食物的生物学种属愈远愈好，如动物性和植物性食物之间的混合比单纯植物性食物之间的混合要好；

②搭配的种类愈多愈好；

③食用时间愈近愈好，同时食用最好，因为单个氨基酸在血液中的停留时间约4小时，然后到达组织器官，再合成组织器官的蛋A 质，而合成组织器官蛋白质的氨基酸必须同时到达才能发挥互补作用，合成组织器官蛋白质。

«上一篇：第二章 能 量   下一篇：第四章 脂 类 »